Координационная сфера цинка в биохимических цинковых центрах

Цинк необходим для роста и развития, а также передачи генетической информации. Эти функции обеспечиваются разнообразными мотивами связывания цинка, регулирующими все стороны обмена веществ. На сегодняшний день описано почти 200 трёхмерных структур цинксодержащих белков, представляющих все шесть классов ферментов и широкий спектр типов и видов организмов. Эти структуры служат эталоном для определения природы и типа лигандов цинка в других белках, для которых известна только первичная структура. Анализ этих структур позволяет выделить три основных типа цинковых центров: структурные, каталитические и кокаталитические. Чаще всего лигандами в таких центрах служат гистидин, глутамат, аспартат и цистеин. В каталитических центрах цинк обычно образует комплекс с молекулой воды и тремя донорами из числа атомов азота, кислорода и серы; чаще всего таким аминокислотным лигандом служит гистидин. Вода всегда входит в состав этих центров в качестве лиганда. В структурных центрах имеются четыре белковых лиганда, но нет связанной молекулы воды. Предпочтительным лигандом в таких центрах является цистеин. Кокаталитические центры содержат два или три близко расположенных атома металла; два из них соединены боковой цепью одного аминокислотного остатка, например аспартата, глутамата или гистидина, а иногда и молекулой воды. Предпочтительными аминокислотами для таких центров являются аспартат и гистидин. Лиганды-остатки цистеина в таких центрах отсутствуют. Пространственная организация цинковых центров также влияет на функцию и реакционную способность связанного металла. Влияние цинка на четвертичную структуру белка позволило выделить четвёртый тип центров связывания цинка — межбелковые. В этом случае лигандами цинка служат аминокислотные остатки, расположенные на поверхности контакта двух белков. Образующийся цинковый центр обычно обладает координационными свойствами каталитического или структурного центра.