Липопротеины у бактерий

Ковалентная модификация мембранных белков липидами, по-видимому, универсальна для всех живых клеток. Основной липопротеин наружной мембраны E. coli — липопротеин Брауна, прототип бактериальных липопротеинов — сначала синтезируется в виде белка-предшественника. Анализ сигнальных последовательностей 26 различных предшественников липопротеинов выявил консенсусную последовательность участка модификации и процессинга Leu-(Ala, Ser)-(Gly, Ala)-Cys в позициях от −3 до +1. Вероятно, она соответствует участку расщепления примерно у трёх четвертей всех сигнальных последовательностей бактериальных липопротеинов. Немодифицированный пролипопротеин с предполагаемой консенсусной последовательностью последовательно подвергается реакциям модификации и процессинга, катализируемым глицерилтрансферазой, O-ацилтрансферазой(ами), сигнальной пептидазой пролипопротеинов (сигнальной пептидазой II) и N-ацилтрансферазой, в результате чего образуется зрелый липопротеин. Как и экспорт других белков, экспорт липопротеинов требует функциональных белков SecA, SecY и SecD. Таким образом, все белки-предшественники экспортируются по общему пути, доступному для сигнальных пептидаз I и II. Быстро увеличивающееся число белков, модифицированных липидами, у прокариот и эукариот показывает, что липопротеины представляют собой разнообразную группу структурно и функционально различных белков. Их объединяет общий структурный признак, формирующийся в ходе общего биосинтетического пути.