Пептиды на границе раздела: самоорганизация амфифильных дизайнерских пептидов и их склонность к взаимодействию с мембранами

Самоорганизующиеся амфифильные дизайнерские пептиды успешно применяются в качестве наноматериалов в биомедицине. Понимание молекулярных взаимодействий на границе раздела «пептид—мембрана» имеет решающее значение, поскольку именно они часто определяют совместимость или несовместимость этих компонентов. Цель настоящего исследования — выяснить, как модельные мембранные системы различной сложности, в частности одно-компонентные фосфолипидные бислои и липопротеины, реагируют на присутствие амфифильных дизайнерских пептидов. Мы изучали два коротких анионных пептида — VWD и AYD, сходных по структуре, но демонстрирующих различное поведение при самоорганизации. При низких концентрациях AYD самоорганизовывался в нановолокна с большим отношением длины к диаметру, что было показано методом малоуглового рентгеновского рассеяния с использованием синхротронного излучения и электронной микроскопии. Эти супрамолекулярные структуры сосуществовали с мембранами, не оказывая заметного воздействия на них. Напротив, VWD в широком диапазоне концентраций образовывал лишь рыхло связанные структуры, а сам пептид вызывал зависящее от концентрации нарушение организации мембран. Эффекты дестабилизации наблюдались в обеих мембранных системах, хотя, вероятнее всего, были обусловлены различными механизмами действия. Полученные результаты свидетельствуют о том, что активность пептида в отношении мембран в значительной степени зависит от его присущей способности формировать высококогезивные супрамолекулярные структуры.426642