За пределами связей K48 и K63: неканоническое убиквитинирование белков

Убиквитинирование белков стало одной из наиболее изученных посттрансляционных модификаций. Первоначально его считали важнейшим элементом строго регулируемого протеолиза, однако теперь убиквитинирование рассматривают как необходимый процесс для многих других клеточных функций. Это обусловлено уникальными свойствами убиквитина (Ub) и его способностью образовывать различные гомотипичные и гетеротипичные связи между молекулами — с участием одного из семи остатков лизина или свободной аминогруппы на N-конце. Цепи, связанные через K48 и K63, широко изучены, однако последние открытия показывают, что такого же внимания заслуживают и другие типы цепей, формируемые через остатки K6, K11, K27, K29 и K33. В этой статье кратко обобщены последние достижения в изучении этих недостаточно исследованных типов связей убиквитина и их возможных функций in vivo.