Связь концевых последовательностей с длиной цепей поли-N-ацетиллактозамина в N-связанных олигосахаридах клеточной линии лимфомы мыши BW5147. Иммобилизованный лектин томата с высокой аффинностью связывается с гликопептидами, содержащими длинные цепи поли-N-ацетиллактозамина

Для изучения факторов, регулирующих биосинтез цепей поли-N-ацетиллактозамина с повторяющимся дисахаридом [Galβ1,4GlcNAcβ1,3] в гликопротеинах животных клеток, исследовали структуру и концевые последовательности этих цепей в N-связанных олигосахаридах комплексного типа клеточной линии лимфомы мыши BW5147. Клетки выращивали в среде с [6-³H]галактозой, затем выделяли меченные радиоактивной меткой гликопептиды и разделяли их методом последовательной аффинной хроматографии с лектинами. Гликопептиды с цепями поли-N-ацетиллактозамина в этих клетках представляли собой трех- и четырехантенные N-связанные олигосахариды комплексного типа. В цепях поли-N-ацетиллактозамина обнаружили четыре варианта концевых последовательностей: I — Galβ1,4GlcNAcβ1,3Gal-R; II — Galα1,3Galβ1,4GlcNAcβ1,3Gal-R; III — Siaα2,3Galβ1,4GlcNAcβ1,3Gal-R; IV — Siaα2,6Galβ1,4GlcNAcβ1,3Gal-R. Установлено, что иммобилизованный лектин томата с высокой аффинностью связывает гликопептиды, содержащие не менее трех линейных звеньев повторяющегося дисахарида [Galβ1,4GlcNAcβ1,3], что позволяет разделять гликопептиды по длине цепей. Большая часть длинных цепей поли-N-ацетиллактозамина, связывавшихся с иммобилизованным лектином томата, не была сиалилирована и имела простую концевую последовательность структуры I. Кроме того, в большинстве длинных цепей присутствовавшие остатки сиаловой кислоты были связаны α2,3-связью с предпоследними остатками галактозы (структура III). Напротив, большая часть коротких цепей поли-N-ацетиллактозамина, не связывавшихся с иммобилизованным лектином, была сиалилирована, причем большинство остатков сиаловой кислоты в этих цепях было связано с галактозой α2,6-связью (структура IV). Эти результаты указывают на связь между длиной цепей поли-N-ацетиллактозамина и степенью и типом их сиалилирования в исследованных клетках.