Сравнительная оценка AlphaFold2 для предсказания структуры пептидов

Последние достижения в области вычислительных методов позволили с высокой точностью предсказывать структуру белков. Эти методы применяли для моделирования многих растворимых и мембранных белков, однако их эффективность при моделировании пептидов систематически не оценивали. Мы проверили точность AlphaFold2 при предсказании структуры 588 пептидов длиной от 10 до 40 аминокислот, используя в качестве эталона экспериментально определённые структуры, полученные методом ЯМР. AlphaFold2 с высокой точностью предсказывал структуру пептидов с α-спиралями, β-шпильками и многочисленными дисульфидными связями. По точности AlphaFold2 как минимум не уступал, а в некоторых случаях превосходил альтернативные методы, разработанные специально для предсказания структуры пептидов. К недостаткам AlphaFold2 относились ошибки в предсказании углов φ/ψ и расположения дисульфидных связей; кроме того, структуры с наименьшим RMSD не совпадали с результатами ранжирования по pLDDT. Таким образом, вычислительные методы могут быть эффективным инструментом для предсказания структуры пептидов, однако для анализа и проверки результатов могут потребоваться дополнительные этапы.