Выявление, очистка и свойства клонспецифичных гликопротеиновых антигенов, образующих поверхностный покров Trypanosoma brucei

Из ряда клонов Trypanosoma brucei 427 были выделены и очищены растворимые гликопротеины. Каждый клон характеризовался преобладанием определённого гликопротеина, который вызывал у мышей клонспецифический иммунитет к заражению трипаносомами. С помощью специфического мечения и ферментативной обработки клеток было показано, что эти гликопротеины составляют основную часть поверхностного покрова трипаносом. Каждый гликопротеин состоял из одной полипептидной цепи с кажущейся молекулярной массой 65 000 (по данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия) и содержал около 600 аминокислотных и 20 моносахаридных остатков. Предварительные исследования структуры выявили значительные изменения последовательности аминокислот, распределённые на значительном протяжении полипептидной цепи. В полуочищенных экстрактах трипаносом обнаружена протеолитическая активность; она может быть одной из причин неоднородности препаратов поверхностных гликопротеиновых антигенов.