Молекулярное исследование связывания рибосомного белка P2 Plasmodium с эритроцитами

Рибосомный белок P2 Plasmodium falciparum (PfP2) выполняет ряд специфических внерибосомных функций. В течение нескольких часов деления клетки белок PfP2 перемещается на наружную поверхность инфицированных эритроцитов (ИЭ) в виде олигомера, устойчивого к SDS; на этой стадии обработка специфическими антителами к PfP2 приводит к остановке деления паразита. Среди олигомерных форм PfP2 на наружной поверхности ИЭ преимущественно обнаруживается периферически связанный гомотетрамер. Чтобы изучить закрепление тетрамера PfP2 на поверхности ИЭ, мы исследовали свойства связывания белка PfP2. С помощью ЯМР и метода выделения комплексов с эритроцитами показано, что гомотетрамерный белок PfP2 специфически взаимодействует с эритроцитами, но не с лейкоцитами. Основной областью взаимодействия служит гидрофобный N-концевой участок из 72 аминокислот. Связывание P2 с эритроцитами устойчиво к нейраминидазе, но чувствительно к трипсину. Связывание с эритроцитами характерно именно для белка PfP2 Plasmodium: даже гомологичный белок TgP2 близкородственного апикомплексного паразита Toxoplasma gondii не взаимодействовал с эритроцитами. Данные экспериментов по выделению комплексов, иммунопреципитации и масс-спектрометрии указывают, что возможным партнёром PfP2 Plasmodium на поверхности эритроцитов является белок полосы 3.