Расщепление кининов эритроцитами человека

Из эритроцитов человека выделили аминопептидазу P, очистив её в 230 раз. Очищенный фермент отщеплял аргинин от дес-(Arg9)-брадикинина (Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe). Его молекулярная масса в неденатурирующих буферах составляла 155 000 ± 6900 Да. Хелатирующие агенты не инактивировали фермент; оптимум pH составлял 7,2, а ионы марганца (II) повышали его активность. В интактных эритроцитах аминопептидаза P сохраняла стабильность не менее 21 дня. Интактные эритроциты человека, в том числе тщательно отмытые, отщепляли аргинин от добавленного извне дес-(Arg9)-брадикинина; аргинин был первым обнаруживаемым продуктом реакции. Очищенная аминопептидаза P также расщепляла ряд X-пролиновых дипептидов, включая лейцилпролин, метионилпролин, фенилаланилпролин, аргинилпролин и аланилпролин. Суммарная активность аминопептидазы P в эритроцитах «среднестатистического мужчины массой 70 кг» составляла 2600 единиц — примерно в пять раз больше, чем активность во всей лёгочной ткани. Аминопептидаза P эритроцитов человека не была прочно связана с мембраной. Интактные эритроциты также проявляли некоторую активность фермента, превращающего кинины.