Химия белков клейковины

Белки клейковины определяют уникальные хлебопекарные свойства пшеницы, обеспечивая водопоглотительную способность, связность, вязкость и эластичность теста. По растворимости в водных спиртах белки клейковины делят на две основные фракции: растворимые глиадины и нерастворимые глютенины. Обе фракции включают многочисленные, частично близкородственные белковые компоненты с высоким содержанием глутамина и пролина. Глиадины — преимущественно мономерные белки с молекулярной массой около 28 000–55 000; по первичной структуре их подразделяют на α/β-, γ- и ω-типы. Дисульфидные связи у них либо отсутствуют, либо образуют внутрицепочечные сшивки. Фракция глютенинов состоит из агрегированных белков, соединённых межцепочечными дисульфидными связями; их молекулярная масса варьирует примерно от 500 000 до более чем 10 млн. После восстановления дисульфидных связей субъединицы глютенина приобретают растворимость в водных спиртах, сходную с растворимостью глиадинов. По первичной структуре субъединицы глютенина подразделяют на субъединицы с высокой молекулярной массой (67 000–88 000) и низкой молекулярной массой (32 000–35 000). Каждый тип белков клейковины включает два или три структурных домена; один из них содержит уникальные повторяющиеся последовательности, богатые глутамином и пролином. В нативных глютенинах основу образуют полимеры субъединиц с высокой молекулярной массой, от которых отходят ветви из полимеров субъединиц с низкой молекулярной массой. Нековалентные связи — водородные, ионные и гидрофобные — важны для агрегации глиадинов и глютенинов и влияют на структуру и физические свойства теста.