Белки клеточной поверхности, полученные пептическим сбриванием двух фенотипически различных штаммов Streptococcus thermophilus, как источник противовоспалительных пептидов

Streptococcus thermophilus — пищевой микроорганизм, широко используемый при производстве ферментированных продуктов, таких как йогурт и сыры. Было показано, что штаммы Streptococcus thermophilus обладают различной противовоспалительной активностью in vitro. В нашем предыдущем исследовании установлено, что эта активность может быть частично обусловлена пептидами, образующимися при гидролизе трипсином поверхностных белков штамма LMD-9. Источником этих пептидов во время желудочно-кишечного пищеварения может служить поверхностная протеаза PrtS. Поэтому из двух фенотипически различных штаммов Streptococcus thermophilus (LMD-9 PrtS+ и CNRZ-21 PrtS−) получали пептидные гидролизаты путём обработки пепсином — желудочной протеазой — с последующим трипсинолизом или без него. Пептидные гидролизаты обоих штаммов проявляли противовоспалительное действие, регулируя продукцию провоспалительных медиаторов в макрофагах THP-1, стимулированных ЛПС (COX-2, Pro-IL-1β, IL-1β и IL-8), и клетках HT-29, стимулированных ЛПС (IL-8). Таким образом, пептиды, высвобождаемые из штаммов PrtS+ или PrtS− в желудочно-кишечном тракте при переваривании продукта, содержащего этот микроорганизм, могут оказывать противовоспалительное действие и снижать риск хронических заболеваний, связанных с воспалением.